T los elementos de la vida



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T.1.- Los elementos de la vida

La palabra bioquímica proviene del griego bios = vida y quimio = sustancia.

Se puede decir, entonces, que estudia las sustancias que componen la materia viva, pero también estudia las transformaciones de estas sustancias en el organismo.

Explica los fenómenos vitales, el funcionamiento de un organismo normal y, cuando se produce una alteración, permite poder aplicar un remedio para que el organismo funcione bien.

Existe una estructura química muy importante que son las biomoléculas: componentes orgánicos característicos de la célula. Están formadas por una serie de compuestos que se encuentran en la corteza terrestre. De esos, el 22% forma parte de las biomoléculas en general, 16 forman parte de todas las biomoléculas y 4 son los más importantes: C, H, O, N.

Estos cuatro últimos pueden unirse formando enlaces covalentes, destacando la capacidad del C para unirse a diferentes elementos formando largas cadenas y, por tener 4 valencias, tiene tb. La capacidad de formar estructuras tetraédricas. Toda biomolécula puede degradarse dando lugar a los bioelementos.


B



IOMOLECULA PRECURSORES P. INTERMEDIARIOS SILLARES BIOELEMENTOS

CO2 Ribosa Mononucl. Glúcidos

H2O Acetato Ac. Grasos Lípidos

N2 Fosfopiruvato Azúcares senc. Proteínas


Existen otras estructuras más complejas llamadas supramacromoléculas, como ejemplo una proteína + un ac. Nucleico.

Las biomoléculas van a cumplir funciones idénticas en las mismas especies. Ej.: los ac. Nucleicos en todas las especies son los responsables de almacenar el material genético.

T.2.- Hidratos de carbono o glúcidos

Son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por C, H, O. Su fórmula empírica es (m CH2O)n. Son polialcoholes con un grupo aldehído o cetona.

No todos los glúcidos son hidratos de carbono ya que químicamente no son compuestos de H2O y C.



Funciones:

-Energética, o bien almacenándose como fuente de energía o como glucosa para obtener energía.



Estructural, para entrar a formar parte de las moléculas.

Clasificación:

Según el número de C:

Monosacáridos: son los más simples. Sólo tienen un grupo aldehído o cetona. Suelen tener de 3 a 12 átomos de C.

Disacáridos: formados por la unión de dos monosacáridos.

Oligosacáridos: de 2 a 10 monosacáridos.

Polisacáridos: más de 10 monosacáridos.

Atendiendo a la posición del radical:

Aldosa

Cetosa

Con respecto al último carbono asimétrico:

D-glúcido: hidroxilo del último C asimétrico a la derecha

L-glúcido: hidroxilo del último C asimétrico a la izquierda.
MONOSACÁRIDOS

Químicamente están constituidos por una sola cadena de polialcoholes con un grupo aldehído o cetona. No pueden descomponerse mediante hidrólisis. Son dulces, solubles en agua y forman cristales.


CARACTERÍSTICAS:

  • Blancos, dulces, cristalinos

  • Solubles en agua

  • Insolubles en disolventes polares

  • No hidrolizables

Estructura

La mayoría de los monosacáridos presentan C asimétricos lo que da lugar a un tipo de isomería espacial o estereoisomería. Se dice, entonces, que 2 isómeros son enantiómeros o enantiomorfos cuando son imagen especular el uno del otro. La única diferencia que existe entre ellos es el comportamiento respecto de la luz polarizada.

Los compuestos que desvían el plano de polarización de la luz a la derecha se dice que son dextrógiros y los que la desvían a la izquierda son levógiros.

Isómeros: dos compuestos con la misma fórmula empírica que difieren en la disposición en el espacio.

Estructura cíclica de los monosacáridos:

Los aldehídos y cetonas en solución acuosa reaccionan fácilmente con los grupos alcohol para dar lugar a hemiacetales y hemicetales. Se produce así la unión del radical carbonilo con el último C asimétrico con un puente de O. Se origina una estructura cíclica del monosacárido.

Los anillos de 5 eslabones se denominan furanósicos y los de 6, piranósicos.

- Los azúcares que sean aldohexosas = estructura piranósica

- Las cetohexosas y aldopentosas = estructura furanósica.

Al configurarse las formas cíclicas aparece en los monosacáridos un nuevo C asimétrico llamado anomérico, apareciendo la posibilidad de 2 nuevos estereoisómeros llamados anómeros y se nombran anteponiendo al nombre del monosacárido la letra a o b según el grupo OH del C anomérico que quede debajo o encima, respectivamente, de la estructura cilíndrica.

En disolución acuosa las formas a y b están continuamente interconvirtiéndose, produciéndose cambios en los valores de rotación del plano de luz polarizada, a lo que se denomina mutarrotación. El grado total de desviación es de 52º.

Propiedades de los azúcares


  • Comportamiento con ac. concentrados. Se produce una estructura de furfurales al reaccionar con el fenol dando un color salmón cuya intensidad dependerá de la concentración de glucosa.

  • Poder de reducción Los monosacáridos son oxidados fácilmente por disoluciones alcalinas de cobre dando lugar a reactivos. La reacción del azúcar con la sal de Cu se va a realizar a nivel del C anomérico por lo que éste tiene que estar libre.

  • Desvian la luz polarizada

Comportamiento con los ácidos:


Azucar+ acido diluido soluble

A
zucar+ acido concentrado + calor deshidratación, estructuras furfurales (sin OH)



Derivados

1.- Los azúcares pueden esterificarse: alcohol + ácido éster + agua.

El azúcar que tiene radicales OH puede reaccionar con el ac. fosfórico dando lugar a un azúcar fosforado.



2.- Otro posible derivado son los aminoazúcares. Es una variación del OH con un radical amino formándose una glucosamina.

3.- Otro derivado son las dexosiazúcares que se caracterizan porque carecen de O en la molécula.
Epímero: cuando sólo hay modificación de uno de los radicales.
DISACÁRIDOS

Están constituidos por 2 monosacáridos unidos mediante enlace O-glicosídico con pérdida de una molécula de agua.

OH + OH -O- + H2O

Presentan las mismas propiedades físicas que los monosacáridos y al hidrolizarse dan lugar a los monosacáridos que los forman.



Principales disacáridos:

Sacarosa: glucosa + fructosa. Está formada por un enlace O-glucosídico entre el C1 de la glucosa y el C2 de la fructosa. No es reductora ya que el C anomérico sí interviene en el enlace. Se hidroliza por la acción de la enzima sacarasa.

Lactosa: glucosa + galactosa. El enlace O-glicosídico se establece entre el C4 de la glucosa y el C1 de la galactosa, por lo que es reductora. La enzima que rompe el enlace es la lactasa.

Maltosa: Es el disacárido más importante. Está formado por 2 moléculas de glucosa con enlace 1-4, dejando libre el C1 en el enlace O-glucosídico por lo que es reductora. Se transforma por acción de la maltasa.
POLISACÁRIDOS

Están formados por la unión de multitud de monosacáridos, a través de enlaces

O-glicosídicos que se van a diferenciar en la longitud y ramificaciones de la cadena.

Clasificación:

Según la estructura: - homopolisacáridos (muchos monosacáridos iguales)

- heteropolisacáridos (formados por monosacáridos diferentes)

Según la función: - de reserva (se almacenan como posible fuente de energía)

- de soporte o esquelética. (estructural)
Principales polisacáridos:

Almidón: Constituye la principal reserva alimenticia de las plantas. Está formado por unidades de D-glucosa que están dispuestas de manera que hay una larga cadena central unida por enlaces 1-4 de glucosa llamada amilosa, y cada 12 unidades aproximadamente aparece una ramificación formada por enlaces 1-6 que forman otra cadena llamada amilopectina.

Existe una enzima que rompe los enlaces 1-4, la amilasa, pudiéndose obtener varios tipos de cadenas: monosacáridos o disacáridos.

Los enlaces 1-6 los rompe la glucosidasa.

Celulosa: Es un polisacárido estructural y constituye el principal componente de la pared celular vegetal. Está formado por la unión de ß-D-glucosa. La mayoría de los animales no digieren la celulosa por carecer de la enzima que rompe este enlace. No obstante, los herbívoros poseen la enzima celulasa que sí que la hidroliza.

T.3.- Los lípidos


Son sustancias orgánicas con 2 características comunes:

Tienen dos funciones fundamentales:

  • estructural

  • de reserva.

Clasificación:

Saturados (enlaces simples)

Ácidos grasos

Insaturados (enlaces x2 y x3)


triglicéridos

simples

ceras


Lípidos con ac. grasos

(saponificables) fosfoglicéridos

compuestos

esfingolípidos


esteroides

Lípidos sin ac. grasos

(insaponificables) Isoprenoides
Ácidos grasos: Se pueden definir como cadenas alifáticas (no tienen ninguna estructura cíclica) de larga longitud.

Van a ser sillares de biomoléculas muy importantes que son los lípidos. Confieren a la sustancia cierto aspecto aceitoso. No se encuentran libres en la naturaleza. Están formados por una larga cadena hidrocarbonada en cuyo extremo hay un radical carboxilo. En esta cadena puede haber:



  • dobles o triples enlaces: ac. insaturados

  • enlaces simples: ac. saturados.

Se forman a partir del ac. acético y, en general, los ácidos grasos van a tener de 14 a 22 átomos de C, siendo los más importantes los que se encuentran entre 16 y 18.

En la naturaleza son más abundantes los ac. grasos insaturados.



Saturados: No tienen dobles enlaces. Todos las valencias están saturadas. Son moléculas largas y flexibles. Son sólidos a tª ambiente ya que el punto de fusión es alto. Tienen aspecto ceroso.

Principales ácidos grasos saturados:

Laúrico 12:0

Mirístico 14:0

Palmítico 16:0

Esteárico 18:0

Araquídico 20:0

Lignocérico 24:0



Insaturados: Tienen dobles enlaces. Cuando tienen un doble enlace se encuentra entre los carbonos 9 y 10 y cuando tienen más de uno están a partir del enlace 9-10 hasta el radical CH4. Nunca van 2 dobles enlaces seguidos. El punto de fusión es bajo por lo que son líquidos a tª ambiente y dan aspecto aceitoso. El que tenga dobles enlaces da lugar a que puedan reaccionar con otros elementos del organismo por incorporación halógena.

Principales ácidos grasos insaturados:

Palmitoleico 16:1

Oleico 18:1

Linoleico 18:2

Linolénico 18:3

Araquidónico 20:4

Propiedades físicas de los ácidos grasos:

Dependen de la longitud de la cadena y del grado de insaturación. Las más importantes son el punto de fusión y la solubilidad.



  • El punto de fusión aumenta con la longitud de las cadenas. Los ac. grasos insaturados tienen un punto de fusión más bajo debido a que los codos reducen el nº de enlaces.

  • En cuanto a la solubilidad, los ac., grasos son anfipáticos, es decir, bipolares. Tienen una zona hidrófila con afinidad por el agua (COOH) y una cabeza polar hidrófoba que la repele. Debido a esta propiedad, si echamos al agua una gota de ac. graso se forma una fina partícula en la superficie en la cual las moléculas de ac. graso se disponen en empalizada con los extremos COOH dentro del agua y el resto de la cadena sobresaliendo fuera de ella. Cuando los ac. grasos se colocan en el seno del agua se disponen tb. en empalizada pero formando estructuras esféricas llamadas micelas.

  • Insolubles en H2O, para q se hagan solubles deben formar jabones por saponificaci.

Lípidos saponificables o compuestos (con ac. grasos)

Triglicéridos o triacilglicéridos o grasas neutras:


CH2-O-C=O-R´


CH –O-C=O-R´´
CH2-O-C=O-R´´´

CH2-OH-R-COOH
CH –OH- R-COOH
CH2-OH- R-COOH

Se llaman grasas neutras porque son apolares y van a ser el principal recurso energético del organismo. Una molécula de triglicérido está formada por una molécula de glicerol y por 3 de ac. graso.





Su naturaleza puede ser sólida o líquida, dependiendo de si los ac. grasos que lo forman son saturados o insaturados.

Se pueden clasificar en:



  • simples (tienen los 3 ac. grasos iguales)

  • mixtos (tienen los 3 ac. grasos diferentes)

Los triglicéridos, por acción de ácidos y acción enzimática, romperán sus enlaces y darán lugar a la molécula de glicerol y a los 3 ac. grasos.

Otra de las propiedades es que mediante tratamiento con álcalis ( NaOH, KOH) forman jabones, proceso que recibe el nombre de saponificación.



Fosfolípidos

Están formados por una molécula de glicerol donde en el C1 habría una unión con un ac. graso saturado, el C2 estaría unido a un ac. graso insaturado y el C3 al ac. fosfórico y éste a su vez a un grupo alcohol o amino.

Los fosfolípidos no son estructuras de reserva, tienen función estructural.

Al poseer ac. grasos son saponificables y tienen la propiedad de la polaridad, ya que poseen un radical fosfórico. Pueden entonces formar micelas espontáneamente sin necesidad de formar previamente jabones. Los fosfolípidos se rompen por acción de las fosfolipasas, que pueden ser de 4 tipos:

La B: rompe la unión del C1-ac. graso

La A: rompe el C2

La C: rompe la unión del C3-ac. fosfórico

La D: rompe la unión del ac. fosfórico- alcohol o amina

Se pueden hidrolizar por la acción de bases diluidas que romperán la unión de los 2 ac. grasos y las bases concentradas además de romper la unión de los 2 ac. grasos rompen la unión del ac. fosfórico con el radical, quedando un glicerofosfato. Con ac. clorhídrico y calor se rompería la cadena.
Lípidos insaponificables (sin ac. grasos)

Esteroides:

Son derivados del hidrocarburo tetracíclico saturado ciclopentano perhidrofenantreno. Un grupo importante de esteroides son los esteroles, del que deriva el colesterol que es el precursor de otros muchos esteroides como los ac. biliares, la hormona sexual masculina (testosterona), la femenina (progesterona) y la hormona de la corteza suprarrenal (cortisol y aldosterona).



Terpenos:

Derivan del hidrocarburo de 5 átomos de C isopreno. Están formados por repetición, lineal o cíclica, de unidades isoprénicas.



Desplazamiento lipídico en el organismo:

Cuando hablamos de las propiedades de los lípidos decimos que son insolubles en agua, por lo que tienen que trasladarse dentro del organismo de una forma especial: formando supramacromoléculas. Lo que hacen es unirse a proteínas formando lipoproteínas que pueden ser de varios tipos, dependiendo de la densidad, etc.

HDL: alta densidad

LDL: baja densidad

VLDL: densidad más baja

Kilomicrón: densidad muy baja

Albúmina: densidad más baja todavía.

El kilomicrón se forma a expensas de los triglicéridos del colesterol y de las proteínas en la pared del intestino delgado. De aquí pasan a la linfa y de ésta a la sangre.

T. 4.- Las proteínas
Aminoácidos:

Son los componentes más sencillos de la proteína. Son solubles en agua y en su estructura llevan al menos un grupo amino y otro ácido carboxílico. Los radicales se van a encontrar en el Ca que es el contiguo al grupo carboxilo.

De los aminoácidos que existen en la naturaleza, 20 forman parte de las proteínas. Existen tres tipos de aminoácidos fundamentales:


  • Los que entran a formar parte de las proteínas (son aaminos).

  • Los que se encuentran de manera ocasional formando proteínas. Son aamino, derivan de los 20 aminoácidos y tienen 2 características fundamentales:

  • Que no son reconocidos por los ácidos nucleicos que sí reconocen a los aminoácidos normales.

  • Tampoco son reconocidos por las enzimas que forman las proteínas.

  • Los que nunca se van a encontrar formando parte de las proteínas. Generalmente son aaminos y tienen diversas funciones:

  • Son precursores de proteínas

  • Son transmisores químicos

  • Forman parte de algunas paredes bacterianas.

Características de los aminoácidos:

  • Tienen carácter anfótero, es decir, un ácido en medio básico se comporta como base y una base en medio ácido se comporta como ácido.

  • En disolución acuosa, los grupos ácidos tienden a ceder protones quedando el grupo carboxilo con carga negativa (COO - ) y los grupos amino tienden a captar protones quedando un grupo amonio de carga positiva (NH3+). Es decir, en disolución acuosa, los aminoácidos se ionizan.

  • Cada aminoácido presentará un comportamiento eléctrico diferente a los distintos pH del medio en el que se encuentra disuelto. Cada aminoácido presentará un valor de pH para el que la carga neta será 0, y a ese valor se le denomina punto isoeléctrico del aminoácido.

La distinta naturaleza de las cadenas laterales también influirá en la facilidad de ionización de los grupos carboxilo y amino. Por ello encontramos aminoácidos que no presentan carga en las cadenas laterales, pero algunos presentan grupos polares e hidrófobos.

Treonina, cisteína, glutamina, glicocola, tirosina y asparraguina son polares pero sin carga eléctrica.

Ac. aspártico, glutámico, etc. son polares y con carga negativa.



Estudio de los aminoácidos:

Existen dos reacciones importantes para valorar la presencia de radical aamino. Una utilizando la nidrinina y otra con 1-fluor,2-4-dinitrobenceno.

Cuando queremos separar dos aminoácidos de una disolución para estudiarlos por separado se utilizan también dos reacciones:

- Cromatografía: Para separar una solución acuosa de aminoácidos se les pone en contacto con un líquido inmucible (butanol), se agita la mezcla y algunos aminoácidos pasarán al butanol y otros se quedarán en el agua. Una vez sucedido esto, se deja la mezcla en reposo y se separan los dos líquidos llevándose cada uno los aminoácidos correspondientes. Si se realiza esto varias veces se consigue separar todos los aminoácidos. Se dice que los aminoácidos se están comportando dependiendo del coeficiente de .

Otra forma de realizar la cromatografía es metiendo en una columna una sustancia tampón, el benceno y los aminoácidos, de manera que, dependiendo de sus características, estos aminoácidos reconocen la columna más o menos deprisa pudiéndose realizar una tabla indicativa para examinar qué tipo de aminoácidos existen en una solución dependiendo del que hay utilizado para caer.



- Electroforesis: Se dispone el conjunto de aminoácidos en un campo eléctrico y se separarán dependiendo del peso molecular, la estructura y la intensidad de la carga.
Péptidos:

Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo carboxilo principal de un aminoácido y el grupo aamino del siguiente.

El conjunto de 2 aminoácidos unidos por enlace peptídico se llama dipéptido, si se trata de tres aminoácidos tripéptido, etc.

Además de aminoácidos y péptidos, que forman las proteínas, hay otros con diversas funciones. Por tener el enlace peptídico , además de todas las propiedades de los aminoácidos y

reaccionan con la sal de Cu: Reación de Biuret

Proteínas:

Son las biomoléculas más abundantes en la mayoría de las células, suponen el 50% del peso. Son muy versátiles en cuanto a su función, en definitiva, son la respuesta a la formación genética.

Están formadas fundamentalmente por C, H, O, N, pero también podemos encontrar P, Fe y Cu. Cuando una proteína sufre una hidrólisis encontramos los 20 aminoácidos de los que hablamos antes.

Existen proteínas que cuando sufren la hidrólisis encontramos simplemente aminoácidos, decimos entonces que son proteínas simples; hay otras en las que además encontramos una sustancia no aminoácida llamada grupo prostético. A estas proteínas se las llama heteroproteínas.

Las proteínas están constituidas por largas cadenas donde habrá el mismo número y orden de aminoácidos. Se puede hablar entonces de proteínas que están formadas por una sola cadena peptídica y otras que estarán formadas por varias cadenas, a estas proteínas de varias cadenas se les llama oligómeros y a cada una de las cadenas protómeros.

El peso molecular de una proteína varía mucho.
Clasificación de las proteínas según las propiedades físicas:

Globulares: Son solubles en los sistemas acuosos, es decir, podrán circular por el torrente sanguíneo. Son cadenas peptídicas que forman estructuras globulares, de tal manera que la cadena hidrófila queda hacia fuera y la hidrófoba hacia dentro.

Fibrosas: Son hidrófobas, por tanto insolubles en agua. Están formadas por largas cadenas peptídicas que dan una estructura de resistencia paralela a un eje. Proporcionan, por tanto, resistencia. Ej.: queratina.
Clasificación de las proteínas según su función:


  • Función enzimática (todas las enzimas son proteínas).

  • Función de reserva. Albúmina del huevo o ferritina.

  • Función de transporte. Transferrina (hierro) y albúmina (lípidos).

  • Función contráctil. Miosina (presente en los músculos).

  • Función protectora anticuerpos o inmunoglobulinas

  • Función protectora mecánica queratina de las uñas

  • Toxinas como venenos.

  • Función hormonal insulina.

  • Función estructural.

A pesar de tener tantas funciones, las proteínas están formadas solamente por 20 aminoácidos diferentes, siendo lo más importante el orden de colocación que tengan.

Para saber cómo es la secuencia de aminoácidos de una proteína habrá que recurrir a las propiedades de los aminoácidos.

Una de las técnicas utilizadas para saber, por ejemplo, cual es el radical terminal de una cadena es a través de la tinción con nidrilina o con 1-Flúor-2,4-dinitrobenceno, los cuales sólo tiñen al grupo amino. Si hidrolizamos después la cadena se separan los aminoácidos obteniendo el aminoácido teñido.

También hay enzimas como la tripsina, que solamente rompen los enlaces peptídicos en los que el radical COOH es aportado por la lisina o la arginina.


Estructura de las proteínas:

PRIMARIA: Orden que llevan los aminoácidos a lo largo de la cadena peptídica. Es responsable del resto de las estructuras de la proteína.

SECUNDARIA: Estructura que adopta la proteína debido a los puentes de H que se dan entre los aminoácidos. Si sólo hay una cadena peptídica, adquiere una estructura de α-hélice y si hay 2 cadenas próximas o una plegada por la mitad, la estructura es de β-hoja plegada.

TERCIARIA: Serie de plegamientos de la cadena peptídica que confieren estructura 3D a la cadena. Esta estructura está formada por puentes de H y de disulfuro. Los radicales hidrófobos se colocan en el interior de la cadena y los hidrófilos en el exterior. Son proteínas globulares.

CUATERNARIA: Son las proteínas oligómeras. Son cadenas peptídicas con estructura 3ª que se acoplan para dar lugar a una estructura única formada por varios protómeros.
Especificidad de especie de las proteínas.

Las proteínas homólogas (las que cumplen la misma función en las diferentes especies) van a tener una estructura semejante aunque no idéntica y se van a parecer más cuanto más próximas estén unas especies de otras.


Mutación

Basta con que cambie el orden de un aminoácido o un aminoácido por otro para que la función proteica se vea alterada.


Desnaturalización

Cuando tratemos una proteína con agentes desnaturalizantes se ocasiona una alteración en la estructura proteica, rompiendo los puentes de H, deshaciendo cualquier estructura excepto la primaria. Si los agentes desnaturalizantes actúan con poca intensidad, la proteína cambia su configuración y deja de cumplir la función. Cuando el agente desnaturalizante cesa en su función, la proteína vuelve a cumplir su función.

T. 5.- Enzimas
Son proteínas que van a catalizar una gran cantidad de reacciones químicas que ocurrirían sin su presencia pero así aumentan hasta 1 millón de veces la velocidad con que se realizan. Sin éstas, para aumentar la velocidad habría que recurrir a situaciones extremas de P, pH y tª.

Hasta 1925 no se consiguió aislar el primer enzima cristalizado.

Propiedades generales de las enzimas


  1. Son proteínas que catalizan reacciones químicas que ocurren sin su presencia pero con mayor dificultad.

  2. No se consumen ni se destruyen.

  3. Tienen las mismas propiedades que las proteínas, tienen un peso molecular parecido

  4. Hay agentes desnaturalizantes que actúan sobre ellas y alteran la función que deberían realizar.

  5. A veces, para actuar necesitan la presencia de un agente diferente a la propia proteína, llamado cofactor (Ca, Cu).

  6. Otras veces necesitan la presencia de una molécula compleja, llamada coenzima.

  7. Otras, necesitan la presencia de cofactores y de coenzimas.

  8. A veces el cofactor va íntimamente unido a la proteína formando un grupo prostético.

Clasificación de las enzimas:

Antiguamente se tenía en cuenta para nombrarlas el sustrato sobre el que actuaban, ej.: la ureasa.

Luego se denominaron con nombres que no decían nada, ej.: tripsina.

Finalmente, se determinó nombrar a las enzimas en función de la reacción que catalizaban:

Oxidorreductasas: Reacciones de transferencia de electrones.

Transferasas: transferencia de radicales funcionales

Hidrolasas: reacciones de hidrólisis

Liasas: adición de dobles enlaces

Isomerasas: conversión en isómeros

Ligasas: la unión de dos sustratos con liberación de ATP.
Mecanismo de cualquier reacción.

Mecanismo: sustancia química que por una reacción química se transforma en producto.

A P

Para que las moléculas de A se conviertan en P es necesario que éstas moléculas de A alcancen cierto grado de activación; este grado lo logran gracias a la Energía de Activación, que definimos como: cantidad de energía expresada en cal. que es necesario aplicar a un sustrato para que las moléculas de 1 mol de dicho sustrato puedan alcanzar la energía de activación.



Podemos aumentar la velocidad de una reacción mediante dos maneras:

  1. Aumentando la tª, que aumenta la movilidad de las moléculas del sustrato, cargándolas así de E de activación.

  2. Conseguir un método en el cual bajemos la E de activación necesaria para activar dicha reacción, esto se logra con la presencia de las enzimas.

Mecanismo de una reacción enzimática

Un sustrato (S) se une a una enzima (E), formando un complejo enzimático (SE). Este sustrato se modifica por la presencia de la enzima transformándose en producto más la enzima que queda libre.

S + E SE P +E

Si hay mucho sustrato, las moléculas de enzima que quedan libres se volverían a unir al sustrato restante. En una reacción enzimática, la velocidad de ésta aumentará cuanto mayor número de complejos ES se estén formando. Este hecho de saturación de la E fue lo que dio pie a Michaelis y Meten para enunciar su ecuación:

Cuando el sustrato es poco, la velocidad es proporcional a éste. A medida que aumentamos S, la velocidad sigue aumentando, pero menos, y llega un momento en que la velocidad se hace estable; a este punto se le llama velocidad máxima de una enzima. Y la definimos así: concentración mínima de un sustrato a la cual la enzima alcanza su máxima velocidad.



Km (cte. de Michaelis-Menten): concentración de sustrato a la cual la enzima alcanza la mitad de la velocidad máxima.

E
V max * [s]

V=
cuación de Michaelis-Menten:
La velocidad de una reacción química es igual a la vel. máxima de una enzima multiplicada por el sustrato y dividido por Km más la concentración de sustrato. La inversa a esta ecuación es la ecuación de Lineweaver-Buyk.



Km + [s]

PH de las enzimas:

La variación de pH de las enzimas modifica su actuación. Por encima o por debajo de un pH óptimo, su rendimiento disminuye.

A tener en cuenta en el laboratorio:

Ecuación de Michaelis-Menten

Poseer un medio para medir la presencia de sustrato y de producto.

Algunas enzimas necesitan un cofactor o coenzima. Son proteínas que trabajan a un pH óptimo. Si varía la tª, puede modificarse la velocidad de la reacción (cada 10ºC la vel se duplica)

Medimos en unidades = cantidad de enzima necesaria para transformar 1 mol de sustrato en 1 min de tiempo en unas condiciones óptimas de pH y a una tª determinada.

A veces tenemos que expresar la actividad enzimática de diferente manera: como actividad específica: expresamos la actividad en unidades por mg de proteína, teniendo en cuenta el pH y la tª.

Número de recambios = número de moléculas de sustrato transformadas por una molécula de enzima en la unidad de tiempo (1min), teniendo en cuenta pH y tª.


Especificidad de las enzimas:

Hay enzimas que tienen especificidad absoluta, es decir, sólo reconocen a un sustrato, que es con el que trabajan; otras pueden actuar sobre varios sustratos pero trabajan más activamente con unos sustratos que con otros.

Para que haya especificidad, es necesario que haya una zona en la enzima que se va a corresponder con una zona del sustrato sobre la que va a actuar que se llama centro activo. También tiene que ocurrir que haya dentro del sustrato algún radical que reconozca alguna zona de la enzima para que al acoplarse estas dos zonas haga coincidir el centro activo, se llama centro orientador.
Inhibición enzimática. Puede ser de 2 tipos:


  • Irreversible: desnaturalización de la enzima de manera que produjéramos una alteración en el centro activo de manera que no puede actuar sobre el sustrato.

  • Reversible: Hay 2 tipos:

  • Competitivas: son inhibidores que tienen estructura química muy semejante al sustrato específico de la enzima. Cuando se forma el Complejo Inhibidor-enzima ya no se rompe y bloquea a la enzima, por lo que la reacción disminuye porque disminuye la cantidad de enzima que interviene.

  • No competitivas: no compiten sustrato e inhibidor por el centro activo de la enzima, sino que se bloquea algo impidiendo la unión SE.

Enzimas especiales:

Isoenzimas o isozimas: Dentro de todo ser vivo puede ocurrir que haya diferentes moléculas que tienen la misma función enzimática, éstas son las isoenzimas.

Enzimas alostéricas o reguladoras: Normalmente las secreciones del organismo son en cascada, de manera que una enzima transforma un S en P y éste es S de otra E.

Suele ocurrir que la primera enzima de la reacción en cascada es alostérica o reguladora, es decir que en un momento determinado se vería frenado por el producto final de esta reacción en cadena. Tiene un tamaño molecular mayor que los normales, porque tiene que tener dos huecos: uno para que se una el primer sustrato y otro para que se una el producto final que indique que ha de inhibir la reacción.


Las enzimas en la clínica:

1.- Se utilizan para realizar análisis clínicos. Se emplean con fines diagnósticos y como productos terapéuticos.

2.- La mayoría de las enzimas son intracelulares y las que detectamos en sangre es que se han escapado del interior de las células. Cuando una enzima se altera permite diagnosticar una enfermedad.

3.- Al que hace mal digestión se le administran extractos pancreáticos que llevan coenzimas.

T. 7.- Las vitaminas
Las vitaminas son necesarias en muy pequeñas cantidades para poder realizar las funciones vitales con normalidad. Cuando faltan ocasionan “enfermedades carenciales” que se curan con la administración de esta vitamina de nuevo.

Las vitaminas tienen la misma función en todas las especies. Sin embargo en algunos animales no es necesario administrar ciertas vitaminas porque las biosintetizan.

Las vitaminas se llaman así porque las primeras conocidas eran aminas imprescindibles para la vida. En la actualidad se sabe que no todas son aminas, aún así, se les ha conservado el nombre.

Como función principal, aparte de ser imprescindibles para la vida, es el hecho de que el 100% de las vitaminas hidrosolubles actúan como coenzimas.

Clasificación de las vitaminas

Vit. Hidrosolubles Vit. Liposolubles

Tiamina (B1) Coe transferasas Vit. A b-carotenos

Riboflavina (B2) Coe oxidorreductasas Vit. D Calciferol

Ac. nicótico Coe oxidorreductasas Vit. E Tocoferol

Ac. pantotélico (Co A) Coe transferasas Vit. K Naftoquinol

Piridoxal (B6) Coe transferasas

Ac. fólico Coe transferasas

Cianocobalamina (B12) Coe transferasa

Ac. ascórbico (C) Coe hidrolasas

Bicotina Coe transferasas



Ac. lipoico Coe transferasas
Vitamina B1 o tiamina:

  • Necesaria para la nutrición y desarrollo del ser vivo.

  • Su déficit ocasiona el beri-beri: síntomas neurológicos y cardiológicos que se corrigen con granos de arroz y cereales con cáscara.

  • Forma pirofosfatos de tiamina o carboxilasa.

  • Es coenzima de enzimas que catalizan grupos aldehídos.

Riboflavina o vitamina B2

  • Es necesaria como vitamina para el crecimiento de los vertebrados.

  • Se encuentra como flavín mononucleótido y flavín adenín dinucleótido.

  • Se llaman coenzimas flavínicas.

  • Catalizan reacciones de oxidación + reducción.

  • Forman succinato deshidrogenasa mitocondrial.

Ac. nicótico:

  • Produce la lengua negra o pelagra.

  • Derivado de la nicotina (alcaloide del tabaco)

  • Se encuentra en animales o vegetales

  • Como Coe: NAD = nicotinamida adenín dinucleótido

NADP = nicotinamida adenín dinucleótido fosfato.

  • Son llamados piridín coenzimas.

Ac. Pantoténico:

  • Se necesita para el crecimiento de los vertebrados.

  • Ocasiona enfermedades graves: alteraciones metabólicas

Alteraciones en la corteza suprarrenal.

  • Coenzima: Co A en animales

  • Transporta radicales ácido.

Piridoxal o vitamina B6

  • Se encuentra en 3 formas: Piridoxal, Piridoxol, Piridoxamina.

  • Se encuentra en los granos de los cereales.

  • Su déficit provoca alteraciones en el SNC y alteraciones cutáneas.

  • Coe: fosfato de piridoxal o de piridoxamina

  • Importantes como Coe de las transaminasas.

Ac. fólico

  • Necesario para el crecimiento del pollo.

  • Su déficit provoca anemia.

  • No es coenzima.

  • Sí es coenzima el ac. tetrahidrofólico (FH4), que participa en la transferencia de radicales para sintetizar purinas.

Cianocobalamina o vitamina B12

  • Se encuentra en animales y microorganismos.

  • Abundante en el hígado y levaduras.

  • Su déficit provoca anemia perniciosa.

  • Transfiere radicales alquilo.

Ac. ascórbico o vitamina C

  • Se encuentra en cítricos y tomates.

  • Su déficit provoca el escorbuto. Síntomas: debilidad muscular

fragilidad vascular

  • No es biosintetizado por el hombre ni por la cobaya.

  • Coenzima de hidroxilación.


VITAMINAS LIPOSOLUBLES:

Vitamina A

  • Es indispensable para el crecimiento y buen funcionamiento fisiológico.

  • Su déficit provoca descamación de la piel y ceguera nocturna.

  • Se encuentra en: hígado de peces

Mantequilla

Huevos.


  • Se sintetiza a partir de b-carotenos.

  • Actúa a nivel de la retina uniéndose rodopeína.

  • La luz modifica el retinol y estimula la retina.

Vitamina D

  • Formada por esteroides. Calciferol.

  • Su déficit provoca alteraciones calcio-fosfóricas

Raquitismo en los niños.

  • En la dieta se ingiere argosterol.

  • La luz solar transforma el argosterol en vit. D.

  • Se encuentra en el aceite de hígado de peces.

  • Estimula la formación de proteínas transmisoras de Ca (absorción).

Vitamina E

  • Tocoferoles en aceite de hígado de peces.

  • Su déficit provoca descamación de la piel

Esterilidad en la rata.

  • Impide la oxidación de los lípidos por oxígeno.

Vitamina K

  • Está en plantas superiores.

  • En animales es necesaria para la coagulación.

  • Favorece la formación de protrombina.

T. 7.- Los ácidos nucleicos

Nucleótidos:

Son las unidades estructurales que se repiten en los ácidos nucleicos y que participan en el mecanismo de transmisión de la información genética. También transportan energía química desde las reacciones en que se produce hasta aquellas en las que se consume. Participan asimismo en muchas reacciones biosintéticas y algunos actúan como coenzimas.



Componentes de los nucleótidos:

Tienen 3 componentes característicos: base nitrogenada + pentosa + ac. fosfórico.

BASES NITROGENADAS:

Pueden ser:



  • Piridínicas: citosina, timina y uracilo (C, T, U). El U se encuentra solamente en el ARN y la T sólo en el ADN; la C se encuentra en ambos.

  • Púricas: adenina y guanina (A, G), se encuentran en ADN y ARN.

Características de las bases:

  • Son insolubles en agua.

  • Se separan por cromatografía.

  • Absorben la luz ultravioleta a 260nm.

PENTOSAS:

Son 2 azúcares de cinco átomos de C:



  • D-ribosa: azúcar componente de los mononucleótidos derivados del ARN

  • 2-desoxirribosa: azúcar de los mononucleótidos derivados del ADN.

ÁCIDO FOSFÓRICO.
Nucleósidos:

Están constituidos por una base nitrogenada, unida por enlace N-glucosídico a la pentosa. La unión se establece entre el C1 de la pentosa y, dependiendo de la base, el N1 de la pirimidina y el N9 de la purina.

Estos nucleósidos se derivan de los nucleótidos por escisión hidrolítica del grupo del ac. fosfórico, bien por acción de los hidróxidos o por la de nucleotidasas específicas.

Existen dos series de nucleósidos:

Ribonucleósidos, que contienen D-ribosa

Desoxirribonucleótidos, que contienen 2-desoxirribosa.

Los nombres triviales de los cuatro ribonucleósidos principales son: adenosina, guanina, citidina y uridina; y los de los cuatro desoxirribonucleósidos son: desoxiadenosina, desoxiguanosina, desoxicitidina y desoxitimidina.

En las células no aparecen libres, son intermediarios en la escisión de ac. nucleicos.

Mononucleótidos:

Son ésteres fosfóricos de los nucleósidos, en los que el ácido fosfórico esterifica a uno de los grupos hidroxilo libres de la pentosa. Se forman también en la hidrólisis parcial de los ácidos nucleicos, por la acción de los enzimas llamados nucleasas. Los nucleótidos derivados del ADN son los desoxirribonucleótidos, y los derivados del ARN son los ribonucleótidos.

Puesto que en los nucleósidos existen dos o más grupos hidroxilo libres, el grupo fosfato de los nucleótidos puede hallarse en más de una posición sobre el anillo de la pentosa. En el caso de los desoxirribonucleótidos, existen solamente dos posiciones posibles: carbonos 3’ y 5’. En el caso de los ribonucleótidos, el grupo fosfato puede hallarse en las posiciones 2’, 3’ y 5’. Los nucleótidos libres que predominan en las células poseen el grupo fosfato en posición 5’.

Nomenclatura:

Se utilizan ordinariamente los nombres triviales de ácido adenílico, ácido guanílico, ácido uridílico y así sucesivamente. El 5’-nucleótido más abundante, presente en estado libre en las células, es el adenosín-5’-monofosfato o ácido adenílico.



Características:

  1. Los mononucleótidos son ácidos fuertes, por lo que van a ser:

  2. solubles en agua

  3. tienen gran absorción de la luz ultravioleta a 260nm.

  4. La hidrólisis de los NUCLEÓTIDOS PURÍNICOS por ácidos diluidos, provoca la escisión del enlace N-glucosídico se libera de la base púrica y la pentosa, quedando el nucleósido de purina.

  5. La hidrólisis de los NUCLEÓTIDOS DE PURINA o de PIRIMIDINA por acción de la fosfatasa alcalina bacteriana, rinde nucleósidos libres y ácido fosfórico.

  6. Los nucleótidos pueden separarse con facilidad unos de otros, por cromatografía.

  7. Puede que haya esterificación a nivel de un C con varios ácidos fosfóricos, tendremos entonces una esterificación de la pentosa con una base nitrogenada, un nucleósido y un fosfato con posición α, β o γ. Aparecen así el adenosín-5’-trifosfato o ATP, adenosín-5’-difosfato o ADP y el adenosín-5’-monofosfato o AMP.

El ATP va a ser la principal reserva energética del organismo. En aquellos lugares que precisan energía el ATP se convierte en ADP liberando energía, y donde sobra energía el ADP pasa a ser ATP, cargándose de energía.

Los derivados de G también pueden comportarse como elementos energéticos; en menor medida los de U y T.



  • Los ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos son imprescindibles para la formación de ARN y ADN.

Ácidos nucleicos:

Son polinucleótidos. Son una larga cadena de desoxirribonucleótidos o de ribonucleótidos llamados ADN o ARN respectivamente.

ADN:

Se encuentra en el núcleo celular. Es una molécula bicatenaria cuyas cadenas, que contienen los 4 desoxirribonucleótidos (A, T, C, G), están enfrentadas. Dichas cadenas se apoyan sobre un soporte de proteínas llamadas histonas y constituyen los cromosomas.



ARN:

Son largas cadenas de ribonucleótidos. Es monocatenario y puede ser de 3 tipos:

ARNm:

Es el único que posee las 4 bases nitrogenadas de la que hemos hablado. Se sintetiza a nivel del núcleo mediante la copia de una de las cadenas de ADN que contiene la célula. Una vez que se ha sintetizado esta molécula pasaría al citoplasma y es el modelo sobre el cual se sintetiza la proteína. En una misma célula puede haber varias de estas moléculas. Es muy difícil aislarlo puro



ARNt:

Es más pequeño que el anterior. Tiene entre 75 y 90 unidades de ribonucleótidos. Cada ARNt reconoce un solo aminoácido. Hay un 10% de bases metiladas. Adopta una forma de hoja de trébol con diferentes características:



  • Las bases nitrogenadas se enfrentan.

  • Hay un brazo que termina siempre en CCA y al hidroxilo 3 de este nucleótido de A es donde se une el aminoácido.

  • En otro brazo hay 3 bases nitrogenadas que se van a corresponder con 3 bases de ARNm. A estas tres bases que se corresponden con el codón se las llama anticodón. Sólo se une al ARNm que lleve en codón complementario al anticodón.

ARNr:

El 65% del ARN es de este tipo. Tiene diferentes estructuras dependiendo del estado en que se encuentra la célula. Contiene muy pequeñas cantidades de bases melitadas y participa en la síntesis de proteínas.



Estructura de los ácidos nucleicos:

Son mononucleótidos unidos mediante puentes 3,5-fosfodiéster. Cuando se produce hidrólisis parcial del ARN y ADN podremos encontrar nucleótidos 3-fosfato y nucleótidos 5-fosfato, dependiendo de dónde se produzca la rotura.

Los puentes fosfodiéster, tanto del ADN como del ARN, son atacados por dos clases de enzimas: a y b. Las enzimas a, como el veneno de la serpiente de cascabel, rompen en enlace éster entre el grupo hidroxilo 3’ y el ácido fosfórico y da nucleósido 5’-fosfatos. Las enzimas b, como la fosfodiesterasa del bazo, hidrolizan el enlace éster entre el ac. fosfórico y el extremo 5’-hidroxilo de los puentes fosfodiéster y dan, únicamente, nucleósido-3’-fosfatos. Estos enzimas precisan de un grupo hidroxilo terminal libre y actúan escalonadamente a lo largo de la cadena polinucleótida; puesto que inician su ataque por los extremos de las cadenas, estos enzimas reciben el nombre de exonucleasas.

Hay otro grupo de enzimas que no precisan la existencia de grupos hidroxilo libres y que reciben el nombre de endonucleasas; actúan a cualquier nivel de la cadena.



Estructura terciaria de los ácidos nucleicos:

Los ácidos nucleicos, al unirse con las proteínas constituyen los ribosomas, que son las fábricas donde se sintetizan las proteínas.


Virus:

Son estructuras situadas “en el umbral de la vida”. Están formados por una molécula de ácido nucleico y por proteínas dispuestas en una estructura tridimensional característica. Las partículas virales, llamadas viriones, no poseen la capacidad de autorreproducirse en el tubo de ensayo. Sin embargo, cuando una partícula viral penetra en el interior de una célula huésped específica, posee capacidad para dirigir su propia réplica.

T. 8.- Generalidades del metabolismo

Metabolismo: Conjunto de reacciones químicas que ocurren dentro de la célula. En él participan enzimas q actúan en cadena.



Funciones:

  1. Obtener energía química

  2. Convertir elementos nutritivos exógenos en unidades estructurales o en percusores de las moléculas

  3. Poder reunir estos precursores para formar proteínas, ac. Nucleicos...

  4. Formar o degradar aquellas biomoléculas para obtener elementos q permitan el funcionamiento de la célula.

Clasificación células: para q las células puedan realizar sus funciones:

  • Autótrofas: las células tienen q ser capaces de auto alimentarse. Las células forman C a partir de Co2, esta función se realiza a través de la fotosíntesis.

  • Heterótrofas: células q necesitan otras moléculas más complejas como glucosa o elementos con cadenas carbonadas.

  • Otra células necesitan o no el o2:

  • Células aerobias: necesitan O2 para realizar sus funciones vitales

  • Células anaerobias: No necesitas el O2. viven en ausencia de O2.

Pueden ser – Facultativas: comportarse como aerobias y anaerobias

– Estrictas: Mueren en presencia de O2


METABOLISMO, ANABOLISMO Y CATABOLISMO

METABOLISMO: Serie de reacciones químicas enzimáticas con productos intermediarios llamados metabolitos.

ANABOLISMO: Proceso de síntesis en el q las células sintetizan sustancias complejas a partir de elementos sencillos. En este proceso se precisa de Energía la cual se obtiene a expensas de ATP (reacciones endorgónicas).

CATABOLISMO: Proceso degradativo en el cual a partir de un producto mas o menos complejo se van a obtener elementos sencillos. Son reacciones oxidativas. En estas reacciones se va a liberar energía, la cual se encuentra acumulada en ATP (reacciones exorgónicas).

1ª fase del Catabolismo

Transformaciones q se producen:

Proteinas------ amioacidos

Lípidos ------- Ac. Grasos

Glúcidos ------Monosacáridos





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